Biología estructural Código:  M0.159    :  5
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Este es el plan docente de la asignatura para el segundo semestre del curso 2023-2024. Podéis consultar si la asignatura se ofrece este semestre en el espacio del campus Más UOC / La universidad / Planes de estudios). Una vez empiece la docencia, tenéis que consultarlo en el aula. El plan docente puede estar sujeto a cambios.

El mundo real en el que las moléculas biológicas ejercen su función es tridimensional. No es casualidad, entonces, que la forma en que se activan o se inhiben los diferentes compuestos que forman parte de nuestras rutas metabólicas dependan de su forma (en tres dimensiones), y no solo de su contenido. La conformación estructural de una proteína no se establece al azar, dada su importancia, sino que viene dada por la secuencia primaria de aminoácidos o de nucleótidos que la constituyen.

El objeto esencial de estudio de la bioinformática son las secuencias. Sin embargo, a partir del estudio unidimensional de éstas no es posible desentrañar por qué unas moléculas actúan sobre otras o el resultado que producen. Estas preguntas sólo pueden ser respondidas conociendo la configuración en el espacio que estos compuestos tienen, pues de ésta depende el tipo y efectividad de las tareas que pueden llevar a cabo.

Las proteínas son los constituyentes esenciales de las células: realizan múltiples tareas tanto de soporte como de transporte de señales, y sobretodo de control y catalización de innumerables reacciones. El estudio de la estructura de éstas es esencial para comprendre y modificar los procesos que llevan a cabo. Sin embargo, desde el punto de vista técnico (experimental) es muy difícil establecer la forma de esta estructura, como veremos durante el curso. Es por ello que la utilización de métodos bioinformáticos para la detección de ésta puede ser muy relevante en el futuro si consigue mejorarse la eficacia que muestran actualmente.

Esta asignatura estará focalizado en el estudio de las proteínas, la determinación experimental de su estructura, la predicción computacional, el modelado molecular y finalmente, su prometedora aplicación en el área del diseño computacional de fármacos. No obstante, también se introducirán los conceptos básicos referentes a la estructura de los ácidos nucleicos dada su elevada importancia en muchos procesos de regulación génica dentro de las células.


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La asignatura Biología Estructural es una asignatura optativa que se enmarca en el Módulo 2 (Bioinformática) del plan de estudios. 

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Los campos profesionales en los que se proyecta incluyen la química computacional y el diseño computacional de fármacos, incluídos en el I+D de la mayoría de empresas farmacéuticas. También se orienta hacia centros públicos de investigación en los que hace falta un conocimiento profundo de las estructuras biológicas para poder determinar causas  biológicas de ciertas enfermedades, así como su aplicación en la medicina personalizada. 

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Como conocimientos previos para cursar la asignatura se requiere haber hecho la asignatura Biología Molecular.

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Una vez finalizado este módulo, el estudiante deberá estar familiarizado con las funciones biológicas esenciales de la proteínas, sus componentes estructurales, las posibles conformaciones estructurales que pueden adoptar, las formas en las que estas conformaciones pueden ser determinadas, y cómo esta información puede ser útil en posteriores estudios de diseño de fármacos.

En particular son objetivos básicos:


1. Conocer la naturaleza química, estructura, propiedades y función de los aminoácidos y de los nucleótidos.

2. Conocer las características y propiedades del enlace peptídico para comprender la flexibilidad de las proteínas.

3. Conocer las funciones y los niveles estructurales (primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria) de biomoléculas.

4. Comprender la estructura del ADN y el ARN y su importante significado funcional.

5. Reconocer y diferenciar los diferentes motivos estructurales de las conformaciones de las proteínas para comprender su estrecha relación con la función biológica que desempeñan.

6. Entender la clasificación de proteínas según plegados y familias, y ser capaz de hacer búsquedas en bases de datos.

7. Ser capaz de visualizar biomoléculas con el software adecuado.

8. Apreciar los avances y utilidad de la cristalografía de difracción por rayos X, de la resonancia magnética nuclear y de otras técnicas empleadas en el estudio de la estructura y el plegamiento de las proteínas.

9. Conocer las distintas técnicas de predicción computacional: homología, reconocimiento de plegado (threading), ab initio.

10. Entender la importancia del modelado molecular para entender las características principales de las interacciones proteína-ligando.

11. Comprender las distintas técnicas de diseño de fármacos que se utilizan en la actualidad.

 

Competencias básicas y generales:

CG1- Capacidad para aplicar conocimientos y resolver problemas en el ámbito de la Bioinformática y la Bioestadística, tanto en entornos conocidos como en entornos nuevos.

CG2- Capacidad para la investigación, el desarrollo y la innovación en centros tecnológicos, universidades y empresas en el ámbito de la Bioinformática y la Bioestadística.

CG3- Capacidad de búsqueda, gestión y uso de información y recursos en el ámbito de la Bioinformática y la Bioestadística.

 

Competencias transversales:

CT1- Capacidad de iniciativa, de automotivación y de trabajar de forma independiente.

CT2- Capacidad para la comunicación oral y escrita para la vida académica y profesional.

CT3- Capacidad para proponer soluciones innovadoras y tomar de decisiones.

CT5- Capacidad para la comprensión, el análisis y la síntesis.

 

Competencias específicas:

CE1- Comprender las bases moleculares y las técnicas experimentales estándares más comunes en las investigaciones ómicas (genómica, transcriptómica, proteómica, metabolómica, interactómica, etc.).

CE8- Conocer las principales bases de datos biológicas públicas y saber cómo explotar la información.

CE13- Conocer las aplicaciones informáticas de uso más frecuente en bioinformática y bioestadística.

CE16- Conocer las técnicas experimentales para resolver el problema de detección de estructura de proteínas y los métodos de predicción de estructura.

 

 

 

 

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La asignatura está estructurada en 4 módulos o unidades:

1. Estructura de biomoléculas

1.1. Biomoléculas

1.2. Estructura de proteínas

1.2.1. Estructura primaria
1.2.2. Estructura secundaria
1.2.3. Estructura terciaria
1.2.4. Estructura cuaternaria. Subunidad

1.3 Estructura de ácidos nucleicos

1.3.1. Estructura primaria
1.3.2. Estructura secundaria
1.3.3. Estructura terciaria

1.4. Estado nativo. Desnaturalización

 

2. Plegamiento de proteínas

2.1. Plegamiento de proteínas: estructura tridimensional

2.1.1. Relación entre plegamiento y secuencia de aminoácidos
2.1.2. Termodinámica del plegamiento
2.1.3. Técnicas para estudiar el plegamiento de proteínas

2.2 Motivos estructurales

2.2.1. Tipos de motivos estructurales

2.3 Dominios estructurales

2.4. Familias de proteínas

2.5. Bases de datos: PFam, PROSITE, InterPro, SCOP, CATH, HOMSTRAD

2.6 Visualización de biomoléculas. Jmol

 

3. Determinación y predicción de estructura

3.1. Determinación de estructura. Métodos experimentales

3.2. Proteínas globulares

3.3. Cristalografía de rayos X

3.4. Resonancia magnética nuclear (RMN)

3.5. Predicción de estructura

3.5.1. Predicción de estructura secundaria
3.5.2. Predicción de estructura terciaria

3.6. Alineamiento de secuencias

3.6.1. Alineamientos locales, globales e híbridos
3.6.2. Alineamiento múltiple de secuencias
3.6.3. Alineamiento estructural

3.7 Modelado comparativo de proteínas

3.7.1. Modelado por homología
3.7.2. Reconocimiento de plegado

3.8. Modelado ab initio de proteínas

3.9. Predicción de la geometría de las cadenas laterales

 

4. Modelado molecular y diseño de fármacos

4.1. Modelado molecular

4.2. Mecánica molecular

4.3. Dinámica molecular

4.4. Receptores

4.4.1. Receptores de proteína G

4.5. Ligandos

4.6. Diseño de fármacos

4.7. Diseño de fármacos basado en receptor. Acoplamiento molecular

4.7.1 Muestreo de la orientación del ligando en la cavidad del receptor
4.7.2 Cribado de la interacción ligando-receptor

4.8. Diseño de fármacos basado en ligando. QSAR

4.9. Farmacodinámica

4.10. Interacciones entre proteínas

4.11. Quimioinformática. Quimiogenómica

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La falta de originalidad en la autoría o el mal uso de las condiciones en las que se hace la evaluación de la asignatura es una infracción que puede tener consecuencias académicas graves.

El estudiante será calificado con un suspenso (D/0) si se detecta falta de originalidad en la autoría de alguna actividad evaluable (práctica, prueba de evaluación continua (PEC) o final (PEF), o la que se defina en el plan docente), ya sea porque ha utilizado material o dispositivos no autorizados, ya sea porque ha copiado de forma textual de internet, o ha copiado de apuntes, de materiales, manuales o artículos (sin la citación correspondiente) o de otro estudiante, o por cualquier otra conducta irregular.

La calificación de suspenso (D/0) en la evaluación continua (EC) puede conllevar la obligación de hacer el examen presencial para superar la asignatura (si hay examen y si superarlo es suficiente para superar la asignatura según indique este plan docente).

Cuando esta mala conducta se produzca durante la realización de las pruebas de evaluación finales presenciales, el estudiante puede ser expulsado del aula, y el examinador hará constar todos los elementos y la información relativos al caso.

Además, esta conducta puede dar lugar a la incoación de un procedimiento disciplinario y la aplicación, si procede, de la sanción que corresponda.

La UOC habilitará los mecanismos que considere oportunos para velar por la calidad de sus titulaciones y garantizar la excelencia y la calidad de su modelo educativo.

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La asignatura solo puede aprobarse con el seguimiento y la superación de la evaluación continua (EC). La calificación final de la asignatura es la nota obtenida en la EC.

 

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