Biología estructural Código:  M0.159    :  5
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Este es el plan docente de la asignatura. Os servirá para planificar la matrícula (consultad si la asignatura se ofrece este semestre en el espacio del Campus Más UOC / La Universidad / Planes de estudios). Una vez empiece la docencia, tenéis que consultarlo en el aula. (El plan docente puede estar sujeto a cambios).

El mundo real en el que las moléculas biológicas ejercen su función es tridimensional. No es casualidad, entonces, que la forma en que se activan o se inhiben los diferentes compuestos que forman parte de nuestras rutas metabólicas dependan de su forma (en tres dimensiones), y no solo de su contenido. La conformación estructural de una proteína no se establece al azar, dada su importancia, sino que viene dada por la secuencia primaria de aminoácidos o de nucleótidos que la constituyen.

El objeto esencial de estudio de la bioinformática son las secuencias. Sin embargo, a partir del estudio unidimensional de éstas no es posible desentrañar por qué unas moléculas actúan sobre otras o el resultado que producen. Estas preguntas sólo pueden ser respondidas conociendo la configuración en el espacio que estos compuestos tienen, pues de ésta depende el tipo y efectividad de las tareas que pueden llevar a cabo.

Las proteínas son los constituyentes esenciales de las células: realizan múltiples tareas tanto de soporte como de transporte de señales, y sobretodo de control y catalización de innumerables reacciones. El estudio de la estructura de éstas es esencial para comprendre y modificar los procesos que llevan a cabo. Sin embargo, desde el punto de vista técnico (experimental) es muy difícil establecer la forma de esta estructura, como veremos durante el curso. Es por ello que la utilización de métodos bioinformáticos para la detección de ésta puede ser muy relevante en el futuro si consigue mejorarse la eficacia que muestran actualmente.

Esta asignatura estará focalizada en el estudio de las proteínas, la determinación experimental de su estructura, la predicción computacional, el modelado molecular y finalmente, su prometedora aplicación en el área del diseño computacional de fármacos. No obstante, también se introducirán los conceptos básicos referentes a la estructura de los ácidos nucleicos dada su elevada importancia en muchos procesos de regulación génica dentro de las células.

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La asignatura Biología Estructural es una asignatura optativa que se enmarca en el Módulo 2 (Bioinformática) del plan de estudios. 

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Los campos profesionales en los que se proyecta incluyen la química computacional y el diseño computacional de fármacos, incluídos en el I+D de la mayoría de empresas farmacéuticas. También se orienta hacia centros públicos de investigación en los que hace falta un conocimiento profundo de las estructuras biológicas para poder determinar causas  biológicas de ciertas enfermedades, así como su aplicación en la medicina personalizada. 

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Como conocimientos previos para cursar la asignatura se requiere haber hecho la asignatura Biología Molecular.

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Una vez finalizado este módulo, el estudiante deberá estar familiarizado con las funciones biológicas esenciales de la proteínas, sus componentes estructurales, las posibles conformaciones estructurales que pueden adoptar, las formas en las que estas conformaciones pueden ser determinadas, y cómo esta información puede ser útil en posteriores estudios de diseño de fármacos.

En particular son objetivos básicos:


1. Conocer la naturaleza química, estructura, propiedades y función de los aminoácidos y de los nucleótidos.

2. Conocer las características y propiedades del enlace peptídico para comprender la flexibilidad de las proteínas.

3. Conocer las funciones y los niveles estructurales (primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria) de biomoléculas.

4. Comprender la estructura del ADN y el ARN y su importante significado funcional.

5. Reconocer y diferenciar los diferentes motivos estructurales de las conformaciones de las proteínas para comprender su estrecha relación con la función biológica que desempeñan.

6. Entender la clasificación de proteínas según plegados y familias, y ser capaz de hacer búsquedas en bases de datos.

7. Ser capaz de visualizar biomoléculas con el software adecuado.

8. Apreciar los avances y utilidad de la cristalografía de difracción por rayos X, de la resonancia magnética nuclear y de otras técnicas empleadas en el estudio de la estructura y el plegamiento de las proteínas.

9. Conocer las distintas técnicas de predicción computacional: homología, reconocimiento de plegado (threading), ab initio.

10. Entender la importancia del modelado molecular para entender las características principales de las interacciones proteína-ligando.

11. Comprender las distintas técnicas de diseño de fármacos que se utilizan en la actualidad.

 

Competencias básicas y generales:

CG1- Capacidad para aplicar conocimientos y resolver problemas en el ámbito de la Bioinformática y la Bioestadística, tanto en entornos conocidos como en entornos nuevos.

CG2- Capacidad para la investigación, el desarrollo y la innovación en centros tecnológicos, universidades y empresas en el ámbito de la Bioinformática y la Bioestadística.

CG3- Capacidad de búsqueda, gestión y uso de información y recursos en el ámbito de la Bioinformática y la Bioestadística.

 

Competencias transversales:

CT1- Capacidad de iniciativa, de automotivación y de trabajar de forma independiente.

CT2- Capacidad para la comunicación oral y escrita para la vida académica y profesional.

CT3- Capacidad para proponer soluciones innovadoras y tomar de decisiones. 

CT5- Capacidad para la comprensión, el análisis y la síntesis.

 

Competencias específicas:

CE1- Comprender las bases moleculares y las técnicas experimentales estándares más comunes en las investigaciones ómicas (genómica, transcriptómica, proteómica, metabolómica, interactómica, etc.).

CE8- Conocer las principales bases de datos biológicas públicas y saber cómo explotar la información.

CE13- Conocer las aplicaciones informáticas de uso más frecuente en bioinformática y bioestadística.

CE16- Conocer las técnicas experimentales para resolver el problema de detección de estructura de proteínas y los métodos de predicción de estructura.

 

 

 

 

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La asignatura está estructurada en 4 módulos o unidades:

1. Estructura de biomoléculas

1.1. Biomoléculas

1.2. Estructura de proteínas

1.2.1. Estructura primaria
1.2.2. Estructura secundaria
1.2.3. Estructura terciaria
1.2.4. Estructura cuaternaria. Subunidad

1.3 Estructura de ácidos nucleicos

1.3.1. Estructura primaria
1.3.2. Estructura secundaria
1.3.3. Estructura terciaria

1.4. Estado nativo. Desnaturalización

 

2. Plegamiento de proteínas

2.1. Plegamiento de proteínas: estructura tridimensional

2.1.1. Relación entre plegamiento y secuencia de aminoácidos
2.1.2. Termodinámica del plegamiento
2.1.3. Técnicas para estudiar el plegamiento de proteínas

2.2 Motivos estructurales

2.2.1. Tipos de motivos estructurales

2.3 Dominios estructurales

2.4. Familias de proteínas

2.5. Bases de datos: PFam, PROSITE, InterPro, SCOP, CATH, HOMSTRAD

2.6 Visualización de biomoléculas. Jmol

 

3. Determinación y predicción de estructura

3.1. Determinación de estructura. Métodos experimentales

3.2. Proteínas globulares

3.3. Cristalografía de rayos X

3.4. Resonancia magnética nuclear (RMN)

3.5. Predicción de estructura

3.5.1. Predicción de estructura secundaria
3.5.2. Predicción de estructura terciaria

3.6. Alineamiento de secuencias

3.6.1. Alineamientos locales, globales e híbridos
3.6.2. Alineamiento múltiple de secuencias
3.6.3. Alineamiento estructural

3.7 Modelado comparativo de proteínas

3.7.1. Modelado por homología
3.7.2. Reconocimiento de plegado

3.8. Modelado ab initio de proteínas

3.9. Predicción de la geometría de las cadenas laterales

 

4. Modelado molecular y diseño de fármacos

4.1. Modelado molecular

4.2. Mecánica molecular

4.3. Dinámica molecular

4.4. Receptores

4.4.1. Receptores de proteína G

4.5. Ligandos

4.6. Diseño de fármacos

4.7. Diseño de fármacos basado en receptor. Acoplamiento molecular

4.7.1 Muestreo de la orientación del ligando en la cavidad del receptor
4.7.2 Cribado de la interacción ligando-receptor

4.8. Diseño de fármacos basado en ligando. QSAR

4.9. Farmacodinámica

4.10. Interacciones entre proteínas

4.11. Quimioinformática. Quimiogenómica

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El proceso de evaluación se fundamenta en el trabajo personal de cada estudiante y presupone la autenticidad de la autoría y la originalidad de los ejercicios realizados.

La falta de autenticidad en la autoría o de originalidad de las pruebas de evaluación; la copia o el plagio; el intento fraudulento de obtener un resultado académico mejor; la colaboración, el encubrimiento o el favorecimiento de la copia, o la utilización de material o dispositivos no autorizados durante la evaluación, entre otras, son conductas irregulares que pueden tener consecuencias académicas y disciplinarias graves.

Por un lado, si se detecta alguna de estas conductas irregulares, puede comportar el suspenso (D/0) en las actividades evaluables que se definan en el plan docente –incluidas las pruebas finales– o en la calificación final de la asignatura, ya sea porque se han utilizado materiales o dispositivos no autorizados durante las pruebas, como redes sociales o buscadores de información en internet, porque se han copiado fragmentos de texto de una fuente externa (internet, apuntes, libros, artículos, trabajos o pruebas del resto de estudiantes, etc.) sin la correspondiente citación, o porque se ha practicado cualquier otra conducta irregular.

Por el otro, y de acuerdo con las normativas académicas, las conductas irregulares en la evaluación, además de comportar el suspenso de la asignatura, pueden dar lugar a la incoación de un procedimiento disciplinario y a la aplicación, si procede, de la sanción que corresponda.

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Esta asignatura solo puede superarse a partir de la evaluación continua (EC). La nota final de evaluación continua se convierte en la nota final de la asignatura. La fórmula de acreditación de la asignatura es la siguiente: EC.

 

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